Отличия:
1. Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами.
2. Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.
3. Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы - неорганика.
4. Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов), неорганические катализаторы работают нерегулируемо.
5. Ферменты обладают конформационной лабильностью - способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.
6. Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).
Общие свойства ферментов:
1. Не расходуются в процессе катализа ;
2. Имеют высокую активность по сравнению с катализаторами др. природы;
3. Обладают высокой специфичностью;
4. Лабильность (неустойчивость);
5. Ускоряют только те реакции, которые не противоречат законам термодинамики .
Общие свойства неорганических катализаторов:
1. Химическая природа - низкомолекулярные вещества;
2. В ходе реакции структура катализатора изменяется незначительно, или не изменяется вовсе;
3. Оптимум pH - сильнокислая или щелочная;
4. Увеличение скорости реакции намного меньше, чем при действии ферментов.
Специфичность - очень высокая избирательность ферментов по отношению к субстрату. Специфичность фермента объясняется совпадением пространственной конфигурации субстрата и субстратного центра. За специфичность фермента ответственен как активный центр фермента, так и вся его белковая молекула. Активный центр фермента определяет тип реакции, который может осуществить данный фермент. Различают три вида специфичности: абсолютную, относительную, стереохимическую.
Абсолютная специфичность. Такой специфичностью обладают ферменты, которые действуют только на один субстрат. Например, сахараза гидролизует только сахарозу , лактаза - лактозу, мальтаза - мальтозу, уреаза - мочевину, аргиназа - аргинин и т.д.
Относительная специфичность - это способность фермента действовать на группу субстратов с общим типом связи, т.е. относительная специфичность проявляется только по отношению к определенному типу связи в группе субстратов. Пример: липаза расщепляют сложноэфирную связь в жирах животного и растительного происхождения. Амилаза гидролизует α-гликозидную связь в крахмале, декстринах и гликогене. Алкогольдегидрогеназа окисляет спирты (метанол , этанол и др.).
Стереохимическая специфичность - это способность фермента действовать только на один стереоизомер. Например: 1) L, B-изомерия: L- амилаза слюны и сока поджелудочной железы расщепляет только L-глюкозидные связи в крахмале и не расщепляет D-глюкозидные связи клетчатки; 2) L и В-изомерия: В нашем организме превращения подвергаются только L-аминокислоты, т.к. эти превращения осуществляются ферментами L-оксидазами, способными реагировать только с L-формой аминокислот; 3) Цис-, транс-изомерия: Фумаратгидратаза может превращать только транс-изомер (фумаровую кислоту) в яблочную. Цис-изомер (малеиновая кислота) таким превращениям в нашем организме не подвергается.
Локализация ферментов зависит от их функций. Одни ферменты просто растворены в цитоплазме, другие связаны с определенными органоидами. Например, окислительно-восстановительные ферменты сосредоточены в митохондриях.
Эктоферменты - ферменты, локализующиеся в плазматической мембране и действующие снаружи от нее
Эндоферменты - функционируют внутри клетки. Они катализируют реакции биосинтеза и энергетического обмена.
Экзоферменты - выделяются клеткой в окружающую среду, за пределами клетки расщепляют крупные молекулы на более мелкие осколки и тем самым способствуют проникновению их в клетку. К ним относятся гидролитические ферменты, играющие исключительно важную роль в питании микроорганизмов.
Неорганические катализаторы и ферменты (биокатализаторы), не расходуясь сами, ускоряют течение химических реакций и их энергетические возможности. В присутствии любых катализаторов энергия в химической системе сохраняет постоянство. В процессе катализа направление химической реакции остается неизменным.
Ферменты
являются биологическими катализаторами. Их основа – белок. Активная часть ферментов содержит неорганическое вещество, к примеру, атомы металлов. При этом каталитическая эффективность металлов, включенных в молекулу фермента, увеличивается в миллионы раз. Примечательно то, что органический и неорганический фрагменты фермента не способны по отдельности проявлять свойства катализатора, тогда как в тандеме являются мощными катализаторами.
Неорганические катализаторы
ускоряют всевозможные химические реакции.
В чем разница между ферментами и неорганическими катализаторами? Неорганические катализаторы по своей природе – неорганические вещества, а ферменты – белки. В составе неорганических катализаторов нет белка.
Ферменты по сравнению с неорганическими катализаторами обладают специфичностью действия к субстрату и наиболее высокой эффективностью. Благодаря ферментам реакция протекает быстрее в миллионы раз.
Например, перекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью.
Ферменты способны работать в ограниченном диапазоне температур (как правило, 370 С). Скорость действия неорганических катализаторов с каждым увеличением температуры на 10 градусов повышается в 2-4 раза. Ферменты подвергаются регуляции (существуют ингибиторы и активаторы ферментов). Неорганическим катализаторам свойственна нерегулируемая работа.
Для ферментов характерна конформационная лабильность (их структура подвергается незначительным изменениям, образующимся в процессе разрыва старых связей и образования новых связей, прочность которых слабее). Реакции с участием ферментов протекают лишь в физиологических условиях. Ферменты способны работать внутри организма, его тканей и клеток, где создаются необходимый температурный режим, давление и рН.
Ферменты – высокомолекулярные белковые тела, они довольно специфичны. Ферменты способны катализировать всего лишь один-единственный тип реакции. Они являются катализаторами биохимических реакций. Неорганические катализаторы ускоряют разные реакции.
Ферменты могут действовать в конкретном узком температурном интервале, определенном давлении и кислотности среды.
Ферментативные реакции обладают высокой скоростью.
Дата создания: 2015/04/30
Материальную основу всех жизненных процессов организма составляют тысячи химических реакций, катализируемых ферментами. Значение ферментов очень правильно и образно определил И. П. Павлов, назвав их «возбудителями жизни». Нарушение синтеза какого-либо фермента в стройной системе обменных реакций в организме приводит к развитию заболеваний, которые часто оканчиваются смертью. Например, недостаток у детей фермента, который превращает галактозу в глюкозу, является причиной галактоземии. При этом заболевании дети отравляются избытком галактозы и погибают в первые месяцы жизни. Повышение активности ксантин-оксидазы является причиной подагры. Таких примеров можно привести очень много. Вот почему ферменты представляют собой движущую силу всего того бесконечного разнообразия химических превращений, которые в своей совокупности составляют лежащий в основе жизни обмен веществ. Поэтому изучению ферментов придается такое большое значение. Наука о ферментах составляет важный раздел биохимии, а в медицине отчетливо выявляется направление – медицинская ферментология.
Ферментология или, иначе, энзимология является учением о ферментах (энзимах) – биологических катализаторов белковой природы, образуемых любой живой клеткой и обладающих способностью активировать различные химические реакции, происходящие в организме.
Ферменты нашли широкое применение во многих областях науки и промышленности. За последние годы с помощью высокоочищенных препаратов ферментов удалось расшифровать структуру сложных соединений, входящих в состав организма, в том числе некоторых белков и нуклеиновых кислот.
Ферменты имеют большое практическое значение, так как многие области промышленности – виноделие, хлебопечение, производство спирта, чая, аминокислот, витаминов, антибиотиков – основаны на использовании различных ферментативных процессов. Поэтому изучение свойств и механизма действия ферментов позволяет химикам создать новые, более совершенные катализаторы для химической промышленности. Действие различных физиологически активных соединений, применяемых в медицине и сельском хозяйстве, - лекарственных веществ, стимуляторов роста растений и др., в конечном счете сводится к тому, что эти вещества активируют или подавляют в организме то или иное звено в обмене веществ, тот или иной ферментативный процесс. Несомненно, изучение закономерностей действия ферментов и влияния на них различных стимуляторов или парализаторов имеет первостепенное значение для медицины и сельского хозяйства.
Круг вопросов, изучаемых ферментологией, весьма широк. Разработка методов выделения и очистки ферментов с целью установления их структуры, исследование процессов образования ферментов в живой клетке, регулирование из действия, роль ферментов в осуществлении различных физиологических функций – вот далеко не полный перечень важнейших биологических проблем, интенсивно изучаемых в настоящее время.
История ферментов уходит в далекое прошлое. Еще на развитии человеческого общества люди сталкивались с различными ферментативными процессами и использовали их в жизни. Спиртовое и молочнокислое брожение, применение заквасок при приготовлении хлеба, использование сычуга для изготовления сыров и др. – все эти ферментативные процессы хорошо известны с незапамятных времен.
Одним из первых последователей, занимавшихся изучением ферментативных процессов, были Реомюр и Спалланцани. В своих опытах, по перевариванию мяса в желудке птиц они впервые поставили вопрос о необходимости изучения химического состава пищеварительного сока. Русский ученый К. С. Кирхгоф (1814)
Показал, что в вытяжке из проросшего ячменя содержится вещество, которое вызывает превращение крахмала в сахар. Таким образом, Кирхгофом впервые был получен ферментный препарат амилазы (фермент, расщепляющий крахмал) и эту дату мы с полным правом можем считать датой возникновения ферментологии. Изучая процессы брожения, голландский ученый Ван Гельмонт впервые ввел в науку термин « ферменты» (fermentum – закваска). Слово «энзим» происходит от древнегреческого слова « эн зюме», что означает в «дрожжах».
К середине 50-хгодов ХIХ века понятие о ферментах как о биологических катализаторах прочно утвердилось в науке. К этому времени и относится большой спор двух крупнейших ученых мира Луи Пастера и Либиха Ю о месте локализации ферментов в клетке - спор, который по своему существу явился борьбой двух мировоззрений в науке-идеализма и материализма и затормозил развитие учения о ферментах без малого на 50 лет. Луи Пастер, доказывая, что деятельность ферментов неотделима от структуры клетки и с ее разрушением прекращается, прочно стоял на позициях вирховианства- одной из разновидностей идеализма в биологии. Либих утверждал, что действие ферментов не связано со структурой клетки. Этот спор практически продолжался более 100 лет и снова, и который раз, утвердил необходимость материалистического подхода к изучению биологических закономерностей. Первой подтвердила правильность точки зрения Ю.Либиха русский исследователь М.М.Манассеина в 1871 г. Растирая дрожжевые клетки с кварцевым песком, т.е. полностью разрушая структуру клетки, она доказала, что клеточный сок обладает способностью сбраживать крахмал. Однако, как это очень часто бывало в царской России, исследования М.М.Манассеиной остались без внимания и пальма первенства, в этом вопросе была отдана немецким ученым братьям Бухнер, которые через 26 лет проделали аналогичный опыт (они разрушали клетки путем высокого давления) и получили такие же результаты. В последующем работами А.Н.Лебедева, И.П.Павлова, М.Дюкло, Э.Фишера, Л.Михаэлиса и многих других ученых окончательно была опровергнута точка зрения идеалистов. Именно материалистический подход в научных исследованиях дал возможность Дж. Самнеру в 1927г. впервые получить фермент уреазу, а Дж.Нортропу в 1931г.- кристаллические трипсин и пепсин.
В настоящее время работами большой армии ученых, как в нашей стране, так и за рубежом учение о ферментах успешно развивается. В настоящее время известно около 1000 ферментов. Работы академика А.Е.Браунштейна, В.А.Энгельгарда, А.И.Опарина, С.Е.Северина, В.Н.Ореховича, А.А.Покровского и многих других отечественных ученых в области изучения ферментов в человеческом организме имеют большое значение в медицине. Постановка диагноза, выбор правильного лечения и профилактики, разработка и применение различных лекарственных препаратов и т. д.основываются на изучении ферментов.
Катализ – это процесс изменения скорости химической реакции под влиянием различных веществ – катализаторов, участвующих в этом процессе и к концу реакции остающихся химически неизмененными. Если от добавления катализатора происходит ускорение химического процесса, то такое явление называют положительным катализом, а замедление реакции – отрицательным. Чаще всего приходится встречаться с положительным катализом. В зависимости от химической природы катализаторы разделяются на неорганические и органические. К последним относятся и биологические катализаторы – ферменты.
Для понимания действия катализаторов необходимо кратко остановиться на рассмотрении сущности катализа. Скорость любой химической реакции зависит от столкновений активных молекул реагирующих веществ. Активированной называется молекула, которая имеет определенный запас потенциальной энергии. Взаимодействие двух таких молекул произойдет только в том случае, если запас энергии этих молекул будет достаточным для преодоления сил сталкивания между ними – так называемого «энергетического барьера» реакции. Если реагирующие молекулы будут обладать большей величиной энергии, чем энергетический барьер, то реакция произойдет. Если же запаса энергии реагирующих тел недостаточно для преодоления энергобарьера, то они не будут взаимодействовать. В этом случае для протекания реакции необходимо активировать молекулы, т. е. сообщить им дополнительное количество энергии, которое в сумме с имеющейся потенциальной энергией в молекулах будет достаточным для преодоления энергетического барьера. Это дополнительное энергии называется «энергией активации!». Активировать молекулы можно путем нагревания, повышения давления, облучения др.
Сущность действия катализаторов заключается в том, что во-первых, они обладают способностью активировать молекулы реагирующих веществ, и, во-вторых, взаимодействие молекул (или веществ) происходит не в один, а в несколько этапов.
Таким образом, оказывается, что катализатор не только снижает энергические затраты на течение реакций, но и значительно повышает их скорость.
К основным характеристикам катализаторов относятся следующие: а) катализаторы могут ускорять только те химические реакции, которые вообще могут идти по своим термодинамическим законам, б) катализаторы не изменяют направление хода химической реакции, а только ускоряют достижение состояния равновесия.
При изучении свойств ферментов было установлено, что по своему действию они являются катализаторами, в основном обеспечивающими положительный катализ. Поэтому для них характерны все особенности процесса катализа.
Наряду с этим ферменты имеют свои определенные отличия, к которым относятся «космические» скорости катализируемых ими реакций, очень сложная химическая структура, которая в ряде случаев может изменяться в ходе реакции и восстанавливаться в исходную после ее окончания, и, наконец, высокая специфичность действия.
Для подтверждения высокой скорости реакций, катализируемых ферментами, снова обратимся к нашему примеру с перекисью водорода. В организме разложение Н2О2 катализируется ферментом каталазой со скоростью, в 2х1011раз превышающей скорость некатализируемой реакции и в 107 раз в случае с платиновой чернью. Энергия активации при ферментативной реакции снижается соответственно в 9 и 6 раз. Из других примеров можно указать на следующие. В желудке человека вырабатывается фермент пепсин, который расщепляет белки. Один грамм пепсина за час способен гидролизовать 50 кг яичного белка, а 1,6г амилазы, синтезируемой в поджелудочной и слюнной железах, за час может расщепить 175 кг крахмала.
Сложность структуры ферментов обусловлена тем, что все они являются белками, т. е. высокомолекулярными соединениями с большим молекулярным весом.
При изучении ферментов было установлено, что все они являются белками и поэтому обладают всеми свойствами белков. Ферменты имеют, аналогичную белкам сложную структуру, подвергается расщеплению под действием протеолитических ферментов, при растворении в воде образуются и т.д. Молекулярный вес ферментов колеблются в пределах сотен тысяч и миллионов единиц молекулярного веса.
Молекулярный вес рибонуклеазы составляет 12700, пепсина – 35500, катализы крови – 248 000, глютаматдегидрогиназы – 1000000.
По структуре все ферменты делятся на простые и сложные.
Простые ферменты ферменты-протеины – состоят только из аминокислот, а сложные ферменты – ферменты-протеиды – в своем составе имеют белковую часть апофермент, состоящую из одних аминокислот, и небелковую часть – кофермент, или простетическую группу. Небелковая часть может быть представлена минеральными веществами и витаминами.
К ферментам-протеинам относятся, например, гидролитические ферменты желудочно-кишечного тракта, которые расщепляют пищевые продукты с учетом воды, к ферментам-протеидам принадлежит большая часть окислительно-восстановительных ферментов.
Практикум
По общей и экологической биохимии
«Ферменты. Ферментативная кинетика»
Минск МГЭУ
УДК 577:574 (076.5)
Республики Беларусь по экологическому образованию
Бокуть С.Б., зав. кафедрой биохимии и биофизики, доцент, к.б.н.,
Сяхович В.Э., ст.
Богданова Н.В., преподаватель кафедры биохимии и биофизики,
Докучаева Е.А., преподаватель кафедры биохимии и биофизики,
Дроздов А.С., аспирант кафедры биохимии и биофизики
Рецензенты:
Кафедра клинической лабораторной диагностики Государственного учреждения высшего образования «Белорусская медицинская академия последипломного образования»;
Г.И. Новик, заведующая лабораторией «Коллекция микроорганизмов»
Государственного научного учреждения «Институт микробиологии Национальной академии наук Беларуси», кандидат биологических наук
П69 Практикум по общей и экологической биохимии. Часть II: «Фермен-ты. Ферментативная кинетика» / Бокуть С.Б. и др. – Мн., 2013 – 74 с.
Практикум содержит учебно-методические материалы для проведения лабораторных работ по курсу «Общая и экологическая биохимия» со студентами 2-го курса. Для каждой лабораторной работы приводятся основы теории по определенной теме, контрольные вопросы для подготовки к занятию, список рекомендуемой литературы, перечень заданий к занятию, описание используемых в лабораторной работе приборов, материалов и реактивов. Включены материалы, описывающие классификацию ферментов, принципы методов определения их активности, а также основы кинетики ферментативных реакций.
Соответствует учебной программе курса «Общая и экологическая биохимия» для студентов МГЭУ имени А.Д. Сахарова.
Ó С.Б. Бокуть, В.Э. Сяхович, Н.В. Богданова, Е.А. Докучаева, А.С. Дроздов 2012
Ó Международный государственный экологический университет им. А.Д. Сахарова, 2012
Оборудование и материалы:
· Спектрофотометр Solar PV 1251B
· Термостат
· Плитка электрическая
· Пипетки стеклянные на 1 мл и 5 мл
· Микропипетки автоматические
· Цилиндры мерные на 250 мл и 100 мл
· Стакан на 300 мл
· Пробирки стеклянные
· Штативы для пробирок
· Стеклянные палочки
· Предметные стекла
Реактивы:
· Крахмал, 1% раствор
· Гидроксид натрия (NaOH), 10% раствор
· Сульфат меди (CuSO 4), 1% раствор
· Раствор Люголя (йод, 1% раствор в KJ, 2,5%)
· Соляная кислота (HCl), 10% раствор
· Вода дистиллированная
Теоретическая часть
Ферменты
Живые системы состоят из достаточно ограниченного набора химических элементов, на долю которых (C, H, O, N, P, S) приходится более 99% общей массы клеток. Поскольку химический состав клеток, существенно отличается от химического состава земной коры, это означает, что биологические системы способны осуществлять химические реакции особого рода.
Если не принимать во внимание воду, почти все молекулы клетки относятся к соединениям углерода. Среди химических элементов Земли именно углерод занимает особое место по способности образовывать множество малых и больших молекул (макромолекул ). Из-за малого размера атома и наличия на внешней оболочке четырех электронов атомы углерода могут образовывать прочные ковалентные связи с другими атомами, а также друг с другом, что приводит к формированию колец или длинных цепей и, как следствие, созданию больших и сложных молекул.
Одно из часто встречающихся определений биологических систем сводится к тому, что живые организмы представляют собой автономные самовоспроизводящиеся химические системы, построенные из специфического и вместе с тем достаточно ограниченного набора углеродсодержащих малых молекул и макромолекул .
Итак, основу жизнедеятельности любого организма составляют химические процессы особого рода. Практически все реакции в живой клетке протекают с участием высокоэффективных природных биокатализаторов, называемых ферментами , или энзимами . Рассматривая клеточные метаболические пути, может показаться, что клетка обладает возможностью осуществлять любую необходимую ей реакцию, используя для этой цели соответствующий фермент. В действительности это не так. Хотя ферменты и являются мощными катализаторами, они могут ускорять только те реакции, которые «разрешены» с точки зрения термодинамики. Среди множества энергетически возможных реакций ферменты избирательно преобразуют соответствующие «реагенты», называемые субстратами , по физиологически полезному пути. Таким образом, ферменты управляют всеми метаболическими процессами организма.
До недавнего времени считалось, что абсолютно все биокатализаторы являются веществами белковой природы. Однако в 80-е годы ХХ столетия были обнаружены специфические низкомолекулярные РНК, обладающие каталитической активностью. Эти каталитические РНК по аналогии получили название рибозимов . Остальные известные на данный момент биокатализаторы клетки, число которых превышает 2500, имеют белковую природу и характеризуются всеми свойствами белков. К настоящему времени расшифрованы аминокислотные последовательности сотен различных ферментов, многие получены в кристаллическом виде, по данным рентгеноструктурного анализа установлена трехмерная пространственная структура и описаны механизмы их действия и изучается их роль в клеточных метаболических превращениях.
Подобно неорганическим катализаторам, ферменты: не расходуются в процессе реакции, увеличивают скорость как прямой, так и обратной реакции, не изменяют положения равновесия. Однако белковая природа ферментов обусловливает появление у них ряда свойств, в целом нехарактерных для неорганических катализаторов.
Отличие ферментов от неорганических катализаторов
1. Ферменты имеют более высокую каталитическую активность (в миллионы раз превышающую действие неорганических катализаторов). Например, гидролиз белка в присутствии неорганических кислот и щелочей протекает при 100°С в течение нескольких десятков часов. При участии ферментов этот процесс сокращается до десятков минут при 30–40°С;
2. Каталитическая активность ферментов проявляется в очень мягких условиях (умеренные температуры 37–40°С, нормальное давление, близкие к нейтральным значения рН среды 6,0–8,0);
3. Ферменты обладают высокой специфичностью действия, т.е. каждый фермент катализирует в основном только строго определенную химическую реакцию (для сравнения, платина в органическом синтезе катализирует несколько десятков химических превращений);
4. Скорость ферментативных реакций подчиняется определенным кинетическим закономерностям;
5. Ряд ферментов при формировании третичной и четвертичной структуры подвергаются пост-трансляционной модификации;
6. Размеры молекулы ферментов обычно намного превышают размеры их субстратов;
7. Активность ферментов в клетках строго контролируется и регулируется.
Афанасьев Илья
Катализаторы и ферменты - вещества ускоряющие химические процессы, но сами при этом не расходуются.
Чтобы пользоваться предварительным просмотром презентаций создайте себе аккаунт (учетную запись) Google и войдите в него: https://accounts.google.com
Сравнение неорганических катализаторов и биологических ферментов Презентацию подготовил Ученик 10В класса МАОУ «Лицей №131» Афанасьев Илья Учитель: Сафонова Эльфия Рустямовна
С чего начать? Академик Георгий Константинович Боресков,советский химик и инженер, однажды в полушуточном стиле описал, что было бы, если бы на Земле вдруг исчезли все катализаторы, суть описания сводилась к тому, что наша планета скоро стала бы безжизненной пустыней, омываемой океаном слабой азотной кислоты .
Но о каких именно катализаторах говорил Академик Боресков? Ведь наравне с неорганическими катализаторами, в химии используются и биологические ферменты, без которых существование нашего организма было бы невозможным. Давайте узнаем, что из себя представляют ферменты и неорганические катализаторы, и в чем их отличия Палладий-один из часто используемых катализаторов Биологические Ферменты
Ферменты Ферменты - биологические катализаторы белковой природы. Термин фермент (от лат. fermentum - закваска) был предложен в начале XVII в. голландским ученым Ван Гельмонтом для веществ, влияющих на спиртовое брожение.
История открытия ферментов Человек, на протяжении жизни, замечал, что что-то какие-то вещества оказывают влияние на производство хлеба, создания вина и молочных изделий. Но только в 1833 году из прорастающих зерен ячменя было выделено вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и впоследстивии именуем амилазой. Но только в конце 19 века было доказано,что при растирании дрожжевых клеток образуется сок, который обеспечивает процесс спиртового брожения. Амила́за (др.-греч. άμυλον - крахмал
Функции ферментов Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ и в реализации генетической информации возможность. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря им Ферменты выделяют из легких углекислый газ Повышают уровень выносливости организма Поддерживают работу иммунной системы для борьбы с инфекциями Именно ферменты осуществляют поиск раковых клеток в организме, впоследствии уничтожая их.
Химические свойства ферментов По химическим свойствам ферменты являются амфотерными электролитами. Они обладают высокой молекулярной массой(48000 Д= 7.970544000006 x 1 0 ^ 23 кг) Они очень видоспецифичны (для каждого органа может быть свой фермент Из этого пункта следует, что для каждого органа требуется своя температура, кислотность, давление и т.д
Примеры реакций с участием ферментов Реакции брожения глюкозы с использованием различных ферментов, в результате которой одна молекула глюкозы преобразуется в 2 молекулы этанола и в 2 молекулы углекислого газа.
Н.Клеман, Ш.Дезорм (1806 г.) Оксиды азота – агенты, способные окисляться кислородом воздуха и передавать кислород сернистому газу Неогранические катализаторы
К.Кирхгоф (1811 г.) Работы Клемана, Дезорма и Кирхгофа инициировали поиск таких уникальных веществ. За 20 лет было найдено множество реакций:
Механизм Катализатора
Универсальные катализаторы Никель Ренея Никель Ренея, иначе «скелетный никель» - твёрдый микрокристаллический пористый никелевый катализатор.Представляет собой серый высокодисперсный порошок (размер частиц обычно 400-800 нм), содержащий, помимо никеля, некоторое количество алюминия (до 15 масс.%) и насыщенный водородом (до 33 ат.%). Никель Ренея широко применяется как катализатор разнообразных процессов гидрирования или восстановления водородом органических соединений (например, гидрирования аренов, алкенов, растительных масел и т. п.). Ускоряет также и некоторые процессы окисления кислородом воздуха. Получают никель Ренея сплавлением при 1200 °C никеля с алюминием (20-50 % Ni ; иногда в сплав добавляются незначительные количества цинка или хрома), после чего размолотый сплав для удаления алюминия обрабатывают горячим раствором гидроксида натрия с концентрацией 10 - 35 %; остаток промывают водой в атмосфере водорода. Лежащий в основе приготовления никеля Ренея принцип используется и для получения каталитически активных форм других металлов - кобальта, меди, железа и т. д.
Универсальные Катализаторы Палладий Палладий - переходный металл серебристо-белого цвета с гранецентрированной кубической решёткой типа Cu Палладий часто применяется как катализатор, в основном, в процессе гидрогенизации жиров и крекинге нефти. Хлорид палладия используется как катализатор и для обнаружения микроколичеств угарного газа в воздухе или газовых смесях
Универсальные катализаторы Платина Платина, особенно в мелкодисперсном состоянии, является очень активным катализатором многих химических реакций, в том числе используемых в промышленных масштабах. Например, платина катализирует реакцию присоединения водорода к ароматическим соединениям даже при комнатной температуре и атмосферном давлении водорода. Ещё в 1821 немецкий химик И. В. Дёберейнер обнаружил, что платиновая чернь способствует протеканию ряда химических реакций; при этом сама платина не претерпевала изменений. Так, платиновая чернь окисляла пары винного спирта до уксусной кислоты уже при обычной температуре. Через два года Дёберейнер открыл способность губчатой платины при комнатной температуре воспламенять водород. Если смесь водорода и кислорода (гремучий газ) ввести в соприкосновение с платиновой чернью или с губчатой платиной, то сначала идет сравнительно спокойная реакция горения. Но так как эта реакция сопровождается выделением большого количества теплоты, платиновая губка раскаляется, и гремучий газ взрывается. На основании своего открытия Дёберейнер сконструировал «водородное огниво» - прибор, широко применявшийся для получения огня до изобретения спичек.
Сравнение Неорганических Катализаторов и Биологических ферментов Общее между ферментами и неорганическими катализаторами: 1. Увеличивают скорость химических реакций, при этом сами не расходуются. 2. Ферменты и неорганические катализаторы ускоряют энергетически возможные реакции. 3. Энергия химической системы остается постоянной. 4. В ходе катализа направление реакции не изменяется.
Ферменты обладают конформационной лабильностью - способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей, не обладают неорганические катализаторы
Сравнение Неорганических Катализаторов и Биологических ферментов Признаки Сравнения Неорганические катализаторы Ферменты Химическая природа Низкомолекулярные вещества, образованные одним или несколькими элементами Белки-высокомолекулярные полимеры Видоспецифичность Универсальные катализаторы На каждую реакцию нужен свой фермент Кислотная среда Сильнокислая или щелочная У каждого органа своя кислотная среда Интервалы t Очень широкие 35-42 градуса Цельсия,затем денатурируют Увеличение скорости реакций От 10 ^2 до 10^6 раз От 10^8 до 10^12 раз Стабильность Могут быть побочные эффекты(70%) Почти 100% выход продуктов.
П ерекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO
В отличие от катализаторов неорганической природы ферменты "работают" в "мягких" условиях: при атмосферном давлении, при температуре 30 - 40°С, при значении рН-среды близком к нейтральному. Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического. Единственная молекула фермента может катализировать от тысячи до миллиона молекул субстрата за 1 минуту. Такая скорость недостижима для катализаторов неорганической природы.
Итог Несмотря на то, что и ферменты, и неорганические катализаторы используются для одной цели-ускорять вещества, они обладают довольно разными свойствами. Но не стоит забывать, что без них люди не смогли достичь успехов не только в химии, но и в других науках. Не нужно искать золотую середину в поиске идеального, нужно использовать их для своего случае, где смогут себя проявить по максимуму.
